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所以Ⅱ型胶原的研究的对象大多是陆生生物，虽然在1984 年已经从鲨鱼的中分离出来Ⅱ型胶原，但是从水产动物提取Ⅱ型胶原的研究并不多。ⅩⅧ型胶原发现的相对较晚，同源性较高，还有不同的亚类，主要存在于肺、和等组织中。属于被称之为multi-plexin的特殊胶原亚族。
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尤其是鱼皮，其他陆生脊椎动物没有。由3条异种α链形成的单一型杂分子α1(Ⅰ)α2(Ⅰ)α3(Ⅰ)组成，而非[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)。有人研究了黑石首鱼和羊头海鲷的骨和鳞的酸性胶原蛋白(ASC)的电泳类型，发现在电泳谱带上可以清楚地看到β、γ、α1和α2组分，且α1的分子量为130 kD，燕窝代加工厂，α2的分子量为110 kD。因此，在某些鱼类中。
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动物蛋白酶水解后的胶原多肽的分子量在2～7kD，比植物蛋白酶水解的胶原多肽分子量范围更广。 [58-62] 中性环境中鱼鳞胶原蛋白的AFM图像 [63]胶原的热稳定性是指测定其在水系中纤维的热收缩温度（Ts）。
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