亲和柱的应用
亲和层析(Immunoaffinity Chromatography，IAC)提供了一个有效的方法，从液体材料中进行选择净化、化合物浓缩、分类，然后从相支持物中提取纯化样本。
20世纪60年代末琼脂糖载体开始(Axen等，1967)，IAC成为化学中有效分离手段之一。
Van等(1987)应用IAC技术净化了猪肉中的氯随后1989年又在此技术基础上测定了蛋、牛奶(Van，1989)中的氯。
其现在已成为医类、兽药、食品检测中，前处理方法应用的重要手段。
亲和柱净化步骤
注意：整个纯化过程尽量不要让柱子干燥!
----3mL柱管取出上方堵头，减去上堵头螺纹下突出部分，插回柱子上，另一端与20mL针筒固定后使用;将1mL柱管上方堵头取出后斜剪断，VB12亲和柱质量，然后再插回柱子上(柱管内偶见有小气泡属正常现象，不影响亲和柱的使用);
----准确移取上述混匀滤液，注入针筒中，调节针筒压力使其以2秒/滴的速度缓慢通过亲和柱;
----用20mL 水冲洗柱子(对于饲料及玉米加工副产品等颜色较深的样液，叶酸亲和柱质量，先用10mL 0.1%吐温20-PBS清洗，再用10 mL 10%水冲洗柱子，之后用10mL水冲洗柱子。
)，流速1秒/滴，弃去流出液，直至2~3mL空气通过柱体，保证柱子内没有残余液体;
----准确加入1.5mL(色谱级)洗脱，亲和柱质量，流速自然重力，直至2~3mL空气通过柱体，保证柱子内没有残余液体。
收集全部洗脱液，进行相关测定。
亲和柱——亲和层析的应用
抗原和利用抗原、之间高特异的亲和力而进行分离的方法又称为亲和层析。
例如将抗原结合于亲和层析基质上，就可以从中分离其对应的。
在蛋白质工程菌发酵液中所需蛋白质的浓度通常较低，用离子交换、凝胶过滤等方法都难于进行分离，而亲和层析则是一种非常有效的方法。
将所需蛋白质作为抗原，经动物后制备，将与适当基质偶联形成亲和吸附剂，就可以对发酵液中的所需蛋白质进行分离纯化。
抗原、间亲和力一般比较强，其解离常数为108－10?12M，伏马毒素亲和柱质量，所以洗脱时是比较困难的，通常需要较强烈的洗脱条件。
可以采取适当的方法如改变抗原、种类或使用类似物等来降低二者的亲和力，以便于洗脱。
另外金黄色球菌蛋白A（ProteinA）能够与球蛋白G（IgG）结合，可以用于分离各种IgG。
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