细胞膜由数百种脂质组成，其中嵌入了不少蛋白质复合物，例如离子通道、受体和支架复合物等，这些蛋白质组装体充当生命基础过程的信号和运输平台，并且是大量治疗药物的靶标。然而，通过质谱分析它们的表达、结构、修饰以及蛋白质与蛋白质相互作用却落后于可溶性蛋白质的类似研究。
膜蛋白之间的相互作用分析是了解其功能的重要手段，为结构和功能的研究提供了大量的信息，目前常用的膜蛋白相互作用研究方法主要有Pull down、GST Pull down、化学交联、酵母双杂以及质谱技术。膜蛋白互作蛋白质谱就是利用质谱技术研究相互作用的膜蛋白质，质谱技术主要是对相互作用的膜蛋白质进行定性和定量鉴定，旨在对相互作用蛋白进行表征，进一步对蛋白质功能进行分析。膜蛋白质相互作用分析的一个重要方面是利用洗涤剂在增溶步骤中维持蛋白质之间的相互作用。因此，对于完整的膜蛋白亲和纯化和交联实验来说，大概率只能检测到较强的相互作用，对于瞬时的和微弱的蛋白质相互作用灵敏度不够。
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GST融合蛋白Pull-down技术结合质谱联用的蛋白互作分析
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