氨基酸的一个重要光学性质是对光有吸收作用。20种Pr-AA在可见光区域均无光吸收，在远紫外区（<220nm）均有光吸收，在紫外区（近紫外区）（220nm～300nm）只有三种AA有光吸收能力，这三种氨基酸是苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸，因为它们的R基含有苯环共轭双键系统。
苯丙AA光吸收在259nm、酪AA在278nm、色AA在279nm，桂林氨基酸，蛋白质一般都含有这三种AA残基，所以其光吸收在大约280nm波长处，因此能利用分光光度法很方便的测定蛋白质的含量。分光光度法测定蛋白质含量的依据是朗伯—比尔定律。在280nm处蛋白质溶液吸光值与其浓度成正比。
1827年，Auguste Arthur Plisson和étienne Ossian Henry通过水解1806年从芦笋汁中分离出的芦笋胺（asparagine），氨基酸生产厂家，发现了天冬氨酸。他们的方法是用氢氧化铅，但现在更常用其他各种酸或碱来代替。 [9] 而后陆续有几个氨基酸被单独发现，而后确立氨基酸的命名则是在1900年左右通过化学家在实验室水解不同的蛋白，得到了很多种不同的氨基酸，就是有一个氨基一个羧基和一个侧链的结构的物质。1820年在蛋白质的水解产物中发现了结构的甘氨酸。1935年发现后一种氨基酸苏氨酸，1940年代，人类已发现自然界中存在20余种氨基酸。赖氨酸是Drech-sel于1889年首先从酪蛋白上分离出来的。
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